Protoporphyrinogen氧化酶的Myxococcus克桑托斯。克隆酶的表达、纯化和表征。
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Dailey哈,Dailey助教
Protoporphyrinogen氧化酶的Myxococcus克桑托斯。克隆酶的表达、纯化和表征。
生物化学杂志。1996年4月12日;271 (15):8714 - 8。
- PubMed ID
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8621504 (在PubMed]
- 文摘
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Protoporphyrinogen氧化酶(EC 1.3.3.4)催化六电子氧化Protoporphyrinogen第九原卟啉IX。细菌的酶Myxococcus克桑托斯已经克隆,表达,纯化和特征。大肠杆菌表达的蛋白质已经使用Tac promoter-driven表达质粒和纯化过程快速明显的同质性,产量大约10毫克的纯化蛋白每升的文化。根据推导出的氨基酸序列的单个亚基分子量是49387。凝胶渗透色谱法在0.2% n-octyl-beta-D-glucopyranoside收益率大约100000的分子量而SDS凝胶电泳显示一个乐队在50000年。本机酶,因此,为。纯化蛋白包含一个非共价结合时尚但没有检测到金属氧化还原活性。m·克桑托斯酶利用protoporphyrinogen第九,但不是coproporphyrinogen三世,衬底和生产3摩尔过氧化氢/摩尔的原卟啉。明显的公里和kcat protoporphyrinogen化验在大气中氧气的浓度1.6 microM和5.2最低为1,分别。二苯醚类除草剂的acifluorfen 1 microM强烈抑制酶的活性。