软骨寡聚基质蛋白相互作用与aggrecan /血小板反应蛋白5。
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陈FH,赫恩登我,帕特尔N,赫克特JT,老爷RS, Lawler J
软骨寡聚基质蛋白相互作用与aggrecan /血小板反应蛋白5。
J生物化学杂志。2007年8月24日,282 (34):24591 - 8。Epub 2007年6月22日。
- PubMed ID
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17588949 (在PubMed]
- 文摘
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软骨寡聚基质蛋白/血小板反应蛋白5 (COMP / TSP5)是细胞外基质(ECM)的主要组成部分的肌肉骨骼系统。它的重要性的强调是与几个生长障碍。在这个报告中,我们调查了其与aggrecan互动,软骨细胞外基质的主要组成部分。我们也测试了COMP / TSP5突变,指定人类pseudoachondroplasia MUT3,占30%的情况下,来确定突变影响函数。使用固相结合分析,我们已经表明,COMP / TSP5可以绑定aggrecan。这个绑定与MUT3下降,或COMP / TSP5 EDTA处理时,表明存在conformation-dependent aggrecan结合位点。可溶性葡糖氨基葡聚糖(笑话)部分抑制绑定,这表明是介导的交互通过aggrecan咽侧链。使用亲和力co-electrophoresis,我们表明,COMP / TSP5 calcium-replete构象,绑定到肝素,软骨素硫酸盐,硫酸乙酰肝素;这个绑定与EDTA治疗COMP / TSP5减少。比calcium-repleted COMP / TSP5 MUT3显示较弱的绑定。 Using recombinant COMP/TSP5 fragments, we found that the "signature domain" could bind to aggrecan, suggesting that this domain can mediate the interaction of COMP/TSP5 and aggrecan. In summary, our data indicate that COMP/TSP5 is an aggrecan-binding protein, and this interaction is regulated by the calcium-sensitive conformation of COMP/TSP5; interaction of COMP with aggrecan can be mediated through the GAG side chains on aggrecan and the "signature domain" of COMP/TSP5. Our results suggest that COMP/TSP5 may function to support matrix interactions in cartilage ECM.