结构分析的一个菱形的家庭intramembrane蛋白酶揭示衬底条目的闸门机制。
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冯吴Z,燕N, L, Oberstein,燕H,贝克RP,顾L, Jeffrey PD施城市年代,Y
结构分析的一个菱形的家庭intramembrane蛋白酶揭示衬底条目的闸门机制。
Nat Struct杂志。2006;12月13日(12):1084 - 91。Epub 2006 11月10。
- PubMed ID
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17099694 (在PubMed]
- 文摘
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Intramembrane蛋白水解作用调节不同的生物过程。乳沟双层膜内的底物肽债券由积分膜蛋白酶催化。在这里我们报告跨膜的晶体结构GlpG的核心领域,一个rhomboid-family intramembrane丝氨酸蛋白酶从大肠杆菌。蛋白质包含六个跨膜螺旋,催化Ser201位于N末端螺旋alpha4大约10以下的膜表面。水分子是由一个中央腔打开Ser201细胞外区域和收敛。的两个GlpG分子不对称单位开放构象活性部位,与跨膜螺旋alpha5弯曲远离其他的分子。结构分析表明,底物进入活性部位的运动螺旋alpha5可能是封闭的。