与PSMB4互动U-box E3连接酶SNEV beta7 20 S蛋白酶体的亚基。
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Loscher M, Fortschegger K, Ritter G, Wostry M, Voglauer R,施密德是的,继续萎缩,Rivett AJ, Ajuh P, Lamond AI,铁线子H, Grillari J
与PSMB4互动U-box E3连接酶SNEV beta7 20 S蛋白酶体的亚基。
j . 2005 388年6月1;(Pt 2): 593 - 603。
- PubMed ID
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15660529 (在PubMed]
- 文摘
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ubiquitin-proteasome识别特定的底物降解的途径是确保通过一连串的泛素转移酶E1, E2和E3。目标蛋白质的机制被运送到了蛋白酶体是不清楚,但两个酵母E3和一个哺乳动物似乎E3连接酶参与蛋白酶体的交付目标,护送他们和绑定的19 S调节粒子蛋白酶体。在目前的研究中,我们表明,SNEV(衰老逃税因素),蛋白质与体外E3酶活动,这也是参与DNA修复和拼接,同事与蛋白酶体通过直接绑定到beta7 20 S蛋白酶体的亚基。在抑制蛋白酶体活动,SNEV没有细胞内积累虽然与蛋白酶体的co-localization显著增加。自免疫荧光显微镜也显示增加co-localization SNEV与泛素蛋白酶体抑制后,没有SNEV ubiquitinated本身,我们建议SNEV显示E3连接酶活动不仅在体外,而且体内并护送其基质蛋白酶体。自酵母同系物SNEV Prp19也与酵母beta7蛋白酶体的亚基,这种机制在进化似乎是守恒的。因此这些结果支持假设E3连接通常会参与基质蛋白酶体运输。此外,我们的研究结果提供了第一个证据ubiquitin-proteasome系统组件之间的物理链路和剪接体。