脱辅基蛋白结构LH2复杂从Rhodopseudomonas acidophila应变10050:模块化组装色素和蛋白质相互作用。
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SM王子Papiz MZ,自由AA,麦克德莫特G, Hawthornthwaite-Lawless, Cogdell RJ,艾萨克斯西北
脱辅基蛋白结构LH2复杂从Rhodopseudomonas acidophila应变10050:模块化组装色素和蛋白质相互作用。
J杂志。1997年5月2日,268(2):412 - 23所示。
- PubMed ID
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9159480 (在PubMed]
- 文摘
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外围聚光复杂的精细结构Rhodopseudomonas acidophila菌株10050揭示了一个膜蛋白和蛋白质交互转移地区独家的范德瓦耳斯自然。主导因素复杂的形成似乎extramembranous氢键(表明每个脱辅基蛋白必须实现一个折叠接近其最终结构为了oligomerize), protein-pigment membrane-spanning地区内和pigment-pigment交互。已知的色素分子发挥重要作用的形成细菌光能采集器,中介结构及其广泛接触膜内证明了这一点。氨基酸残基决定载脂蛋白的二级结构影响的低聚物的状态复杂。组装的色素阵列是由LH2的载脂蛋白。每一个色素分子的特定环境,然而,直接影响一些蛋白质的联系。这些接触产生功能效果不是由一个单一的原因,如一个重叠的周期安排的生色团delocalisation不仅提供能量和存储属性,但也影响低聚物大小、色素变形模式和色素化学环境,所有这些修改的精确功能复杂。网站能量色素阵列的评估需要考虑的影响,包括异构色素扭曲,电荷分布在当地的环境和机械的相互作用。