主要外膜蛋白的晶体结构栖热菌属酸奶HB27。
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Brosig, Nesper J,嘘声W, Welte W, Diederichs K
主要外膜蛋白的晶体结构栖热菌属酸奶HB27。
J杂志。2009年2月6日,385 (5):1445 - 55。doi: 10.1016 / j.jmb.2008.12.003。Epub 2008 12月10。
- PubMed ID
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19101566 (在PubMed]
- 文摘
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嗜热的真细菌栖热菌属酸奶属于最古老的进化的分支之一,有多层细胞被膜,不同于现代的革兰氏阴性细菌。其外膜包含积分外膜蛋白(OMPs),其中只有少数为特征。TtoA,一个新的beta-barrel OMP,被确认通过搜索HB27菌株的基因组序列c端签名序列的存在。TtoA决心的结构分辨率为2.8,表示第一个OMP从嗜热细菌的晶体结构。TtoA由一个eight-stranded beta-barrel拥有大量细胞外部分二价阳离子的必然。一个five-stranded胞外β褶板突出的种跨膜桶和稳定的二硫桥。这种β褶板形成晶体的边缘接触可以模仿与其他蛋白的相互作用。在现代革兰氏阴性细菌,c端签名序列OMPs需要绑定一个Omp85家族蛋白作为其装配的先决条件。我们提出暗示类似装配通路存在于体外t .酸奶的绑定化验,在展开TtoA绑定到栖热菌属Omp85家族蛋白质TtOmp85,虽然没有签名序列不突变。