细菌细胞分裂蛋白安然及其交互FtsZ片段通过x射线晶体学。
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张Mosyak L, Y, Glasfeld E,哈尼,斯塔尔M, Seehra J,萨默斯WS
细菌细胞分裂蛋白安然及其交互FtsZ片段通过x射线晶体学。
EMBO j . 2000年7月3日,19日(13):3179 - 91。
- PubMed ID
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10880432 (在PubMed]
- 文摘
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在大肠杆菌、FtsZ真核微管蛋白同系物,安然,FtsZ membrane-anchored蛋白质结合,是隔环的两个基本组件结构,调节细胞分裂。最近的数据表明,安然参与大会的环连接FtsZ细胞质膜和ZipA-FtsZ互动是由他们的c端域。我们介绍x射线晶体结构的c端FtsZ-binding域之间安然和复杂的这一领域和FtsZ c端片段。安然域是一个six-stranded对三个阿尔法螺旋和β褶板包装包含分裂beta-alpha-beta主题发现在很多rna结合蛋白。发现的一面表包含一个浅疏水腔暴露于溶剂。复杂,17-residue FtsZ片段占据整个腔安然和绑定扩展beta-strand阿尔法螺旋紧随其后。一个alanine-scanning诱变FtsZ片段也表现的分析,表明只有一小群埋FtsZ侧链是绑定到安然的关键。