Clp P的序列和结构蛋白水解组件ATP-dependent Clp蛋白酶的大肠杆菌。
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片山Maurizi先生,克拉克WP, Y, Rudikoff年代,Pumphrey J,鲍尔斯B,戈特斯曼年代
Clp P的序列和结构蛋白水解组件ATP-dependent Clp蛋白酶的大肠杆菌。
J生物化学杂志。1990年7月25日,265 (21):12536 - 45。
- PubMed ID
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2197275 (在PubMed]
- 文摘
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ATP-dependent Clp蛋白酶的大肠杆菌包含两个不同的部分:Clp监管多肽,与两个ATP结合位点和内在的ATP酶活性,Clp P子单元,它包含的蛋白水解活性部位。clpP基因的DNA序列预测蛋白质的207氨基酸(21679)先生,这是密切与的大小由钠十二烷基sulfate-gel电泳纯化Clp P . Clp P的原生先生约240000,和蛋白质的电子显微图显示叠加与中央腔的盘状结构,类似真核细胞纯化水解酶。Clp P是合成14-amino酸领袖迅速裂解体内产生193 -氨基酸蛋白质活性体外。clpP基因在大肠杆菌的地图上10分钟,接近ATP-dependent朗蛋白酶的大肠杆菌和远离clpA的基因。上游引物延伸实验表明,转录启动立即Clp的编码区P,与主要转录开始前的120个碱基开始翻译。插入突变clpP已经被分离出来并转移到染色体;菌株缺乏Clp P是可行的经度蛋白酶的存在与否。突变clpP稳定同样Clp A-beta-galactosidase融合蛋白特别稳定clpA突变,提供第一个遗传证据表明Clp和Clp P体内共同行动。