成熟的氨基酸的不对称ClpP促进当地对称性匹配ClpAP ClpXP复合物。
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布雷MC, Graziano V,格里芬K,弗拉纳根JM
成熟的氨基酸的不对称ClpP促进当地对称性匹配ClpAP ClpXP复合物。
J结构生物学观点》。2006年2月,153 (2):113 - 28。Epub 2005 12月1。
- PubMed ID
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16406682 (在PubMed]
- 文摘
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ClpP self-compartmentalized蛋白水解总成由两个,堆叠,heptameric戒指,当与它的同源hexameric腺苷三磷酸酶(ClpA或ClpX),形成ClpAP和ClpXP ATP-dependent蛋白酶,分别。这个大的对称是绝对不匹配特征能量依赖性蛋白酶和蛋白酶体的股票类似筒状的建筑,但它是如何适应在复杂尚未被理解,尽管最近结构调查,部分是由于N-termini的构象不稳定性。我们提出的结构大肠杆菌ClpP 1.9和一个不活跃的变体,为如何达到这一点提供一些线索。在野生型蛋白,高度保守的氨基端20残留可以分为两个主要结构类。首先,一个循环形成的残留物10 - 15突出中央接入信道扩展大约12-15A从低聚物的表面导致的关闭访问通道中观察到一个戒指。类似的循环是隐含在人类ClpP和专门观察的一个变体ClpP来自肺炎链球菌。在另一环,第二个类的循环结构的可见wt ClpP从大肠杆菌形成接近残渣16和面临的内部分子创造一个开放的接入信道的构象。在这两个类,表面残留18 - 20提供一种守恒的交互。不活跃的变体,第三类氨基端形态观察,这源自构象改变F17的位置。我们已经进行了详细的功能分析每个ClpP的前20个氨基酸残基。 Residues that extend beyond the plane of the molecule (10-15) have a lesser effect on ATPase interaction than those lining the pore (1-7 and 16-20). Based upon our structure-function analysis, we present a model to explain the widely disparate effects of individual residues on ClpP-ATPase complex formation and also a possible functional reason for this mismatch.