晶体结构在1.9的大肠杆菌ClpP肽活性位点共价结合。
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Szyk, Maurizi先生
晶体结构在1.9的大肠杆菌ClpP肽活性位点共价结合。
J结构生物学观点》2006年10月,156 (1):165 - 74。Epub 2006年4月21日。
- PubMed ID
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16682229 (在PubMed]
- 文摘
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ClpP,蛋白水解组件ATP-dependent ClpAP和ClpXP伴侣/蛋白酶复合体,有14个相同的单元组织在两个堆叠heptameric环。活动地点在室内水室通过轴向通道来访问。1.9我们已经确定晶体结构的大肠杆菌ClpP benzyloxycarbonyl-leucyltyrosine chloromethyl酮(Z-LY-CMK)在每一个活性部位。复杂的模拟肽乳沟期间四面体中间,与抑制剂共价链接到活动网站残留物,Ser97 His122。绑定是进一步稳定六氢键骨干原子之间的肽和ClpP以及疏水结合的酪氨酸酚环S1的口袋里。Z-LY-CMK取代了三个水分子的肽部分原生酶导致小肽结合槽的构象的变化。ClpP-CMK heptameric戒指是比本地ClpP更紧凑,但整体结构变化是最小的(rmsd大约0.5)。Ser97是旋转约90度的侧链与Z-LY-CMK形成共价加合物,表明重排的活性位点残基发生激活配置在衬底绑定。氨基肽beta-hairpin ClpP-CMK是稳定的构象与近端氨基端残留衬砌轴向通道和循环扩展超出了顶端heptameric环表面。缺乏主要substrate-induced构象变化表明ClpP结构的变化需要促进基质条目或产品发布必须限制在刚体运动影响单元包装或接触ClpP戒指。