Acyldepsipeptide抗生素诱导的形成一个结构化的轴向通道ClpP:一个模型ClpX / ClpA-bound ClpP的状态。
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李DH,钟y, Gloyd M,约瑟夫·E Ghirlando R,赖特GD, Cheng YQ Maurizi先生,Guarne,奥尔特加J
Acyldepsipeptide抗生素诱导的形成一个结构化的轴向通道ClpP:一个模型ClpX / ClpA-bound ClpP的状态。
化学杂志。2010年9月24日,17 (9):959 - 69。doi: 10.1016 / j.chembiol.2010.07.008。
- PubMed ID
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20851345 (在PubMed]
- 文摘
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ClpXP ClpAP复合物,ClpA和ClpX利用ATP水解的能量来展开蛋白质和把它们变成self-compartmentalized ClpP蛋白酶。ClpP需要atp酶降解折叠或展开的基质,但绑定acyldepsipeptide抗生素(动物脂肪)ClpP绕过这个需求与展开的蛋白质。我们的晶体结构大肠杆菌ClpP绑定到ADEP1和报告ClpP激活背后的结构性变化。ADEP1结合的疏水槽作为ClpP atp酶的主要对接网站。绑定的氨基端循环ADEP1锁ClpP beta-hairpin构象,生成一个稳定扩展多肽可以螺纹孔。ClpP这个结构作为模型的全酶ClpAP ClpXP复合物和提供关键信息进一步发展这类抗生素。