结构和理论研究表明,圆柱蛋白酶ClpP样本扩展和紧凑的构象。
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金柏女士,Yu AY, Borg M,梁E,成龙HS,胡瑞佤邦
结构和理论研究表明,圆柱蛋白酶ClpP样本扩展和紧凑的构象。
结构。2010年7月14日,18 (7):798 - 808。doi: 10.1016 / j.str.2010.04.008。
- PubMed ID
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20637416 (在PubMed]
- 文摘
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的高度保守的ClpP蛋白酶包括两个heptameric交互的戒指的并指一个阿尔法螺旋β链处理领域主题形成tetradecameric缸。我们之前提出,蛋白酶的动力学结果相互作用对临时非结构化的处理领域,瞬态赤道面毛孔开放,允许肽出口。在这里,我们报告的结构大肠杆菌ClpP突变每一对对立的原体与二硫键。这个结构就像肺炎链球菌的紧凑结构,结核分枝杆菌,恶性疟原虫ClpPs,而不是积极的,此前已决定扩展结构ClpPs大肠杆菌。结构数据,连同正常模式分析,支持一个模型即ClpP气缸开关之间的动态积极扩张状态所需的基质降解和紧凑不活跃状态允许肽产品发布。