晶体结构的硫化:醌氧化还原酶从Acidithiobacillus ferrooxidans:洞察sulfidotrophic呼吸和解毒。
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查MM,张Y, Solomonson M,维纳JH,詹姆斯锰
晶体结构的硫化:醌氧化还原酶从Acidithiobacillus ferrooxidans:洞察sulfidotrophic呼吸和解毒。
J杂志。2010年4月30日,398 (2):292 - 305。doi: 10.1016 / j.jmb.2010.03.018。Epub 2010年3月19日。
- PubMed ID
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20303979 (在PubMed]
- 文摘
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硫化:醌氧化还原酶的嗜酸性和chemolithotrophic细菌Acidithiobacillus ferrooxidans表达在大肠杆菌和结晶,和它的2.3 x射线分子结构决心解决本地的蛋白质空间群P4 (2) 2 (1) 2。decylubiquinone-bound结构和Cys160Ala变体结构随后决心2.3和2.05决议,分别在空间群P6 (2) 22。硫化酶所催化的反应:醌氧化还原酶包括硫化物的氧化化合物H(2)年代,HS(-)和S(2)可溶性聚硫链或单质硫的形式octasulfur环;这些氧化反应耦合减少泛醌或甲基萘醌类。酶由两个串联罗斯曼褶皱域和一个灵活的c端域包含两个两性分子的螺旋,为膜锚定。第二个两性分子的螺旋展开和六角晶体取向的变化形式。蛋白质形成二聚体,可以插入到膜的深度大约20。它有一个内生黄素腺嘌呤二核苷酸(时尚)共价结合的辅因子n端结构域。几大渠道将时尚代数余子式连接到外部的蛋白质分子;的一些渠道提供膜。 The ubiquinone molecule is bound in one of these channels; its benzoquinone ring is stacked between the aromatic rings of two conserved Phe residues, and it closely approaches the isoalloxazine moiety of the FAD cofactor. Two active-site cysteine residues situated on the re side of the FAD cofactor form a branched polysulfide bridge. Cys356 disulfide acts as a nucleophile that attacks the C4A atom of the FAD cofactor in electron transfer reaction. The third essential cysteine Cys128 is not modified in these structures; its role is likely confined to the release of the polysulfur product.