结构protocatechuate 3 4-dioxygenase分辨率2.15从铜绿假单胞菌。
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黑轮DH,奥维尔,以至于JD
结构protocatechuate 3 4-dioxygenase分辨率2.15从铜绿假单胞菌。
J杂志。1994年12月16日,244 (5):586 - 608。
- PubMed ID
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7990141 (在PubMed]
- 文摘
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Protocatechuate 3 4-dioxygenase催化的芳环裂3 4-dihydroxybenzoate通过合并两个原子的分子氧收益率beta-carboxy-cis cis-muconate。这个金属酶的结构从铜绿假单胞菌(现在重新归类为p . putida)精制的r因子0.172到2.15一项决议。结构高度对称(αβFe3 +) 12总均方根(智慧)的差异在0.18 symmetry-related原子。三级结构的多肽(α和β)是高度同源(r.m.s.差1.05 / 127 Cα原子),这表明祖先酶最初是为有两个活跃的网站。事实上,非功能性,残留活性部位保留许多功能活性部位的属性但不绑定铁。非血红素铁催化的协调几何代数余子式的最佳描述是三角形双锥体与Tyr447(147β)和His462β(162)作为轴向配体和Tyr408 (108 beta), His460(160β)和Wat837作为equitorial配体。活性部位的环境有许多基本的残留,可能促进酸性基质的绑定。在假定的活性部位腔位于α和β链之间,大约五个共面溶剂分子显示的位置平面衬底Trp449 (149 beta), Ile491 (191 beta),定义为Gly14(14α)和Pro15α(15)。在这个位置的胍基群Arg457β(157)衬底被埋,建议在催化功能的作用。