rna蛋白质相互诱导契合:大肠杆菌isopentenyl-tRNA转移酶的结构复杂的tRNA(法)。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
赛义夫E, Hallberg BM
rna蛋白质相互诱导契合:大肠杆菌isopentenyl-tRNA转移酶的结构复杂的tRNA(法)。
J生物化学杂志。2009年3月13日,284 (11):6600 - 4。doi: 10.1074 / jbc.C800235200。Epub 2009年1月21日。
- PubMed ID
-
19158097 (在PubMed]
- 文摘
-
图示阅读密码子从U通常由isopentenyl-tRNA修改在A37转移酶减少peptidyl-tRNA滑移在翻译。的共识衬底需求isopentenyl-tRNA转移酶的大肠杆菌,MiaA,已经被广泛研究的重点。然而,tRNA-MiaA识别的分子基础仍然是未知的。在这里,我们描述了2.5 MiaA的晶体结构复杂基质tRNA(法)。比较结构分析表明,酶反应涉及的rna蛋白质相互诱导契合机制大域运动MiaA引起衬底tRNA反密码子的偏展开循环。此外,我们展示如何衬底转运rna被MiaA通过直接和间接的结合序列读数。