prephenate脱氢酶的晶体结构Aquifex aeolicus。洞察催化机制。
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太阳W,辛格年代,张R,特恩布尔杰,Christendat D
prephenate脱氢酶的晶体结构Aquifex aeolicus。洞察催化机制。
生物化学杂志。2006年5月5日,281 (18):12919 - 28。Epub 2006 3月2。
- PubMed ID
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16513644 (在PubMed]
- 文摘
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酶prephenate脱氢酶催化氧化脱羧的prephenate 4-hydroxyphenylpyruvate生物合成的酪氨酸。Prephenate单功能的或双功能酶脱氢酶存在。双功能酶是多样化的,因为prephenate脱氢酶域与其他酶有关,如chorismate变位酶和3-phosphoskimate 1-carboxyvinyltransferase。我们报告的第一个晶体结构单功能的prephenate脱氢酶酶从hyper-thermophile Aquifex aeolicus与NAD +复杂。这种蛋白质包含两个结构域,一个修改nucleotide-binding域和一种新型螺旋prephenate绑定域。prephenate脱氢酶的活性部位是形成在域之间的接口和共享子单元的二聚体。我们推断出从访问活性部位的结构是通过封闭的监管机制,由一个调制离子网络涉及守恒的精氨酸,Arg250。另外,晶体结构首次揭示了一些关键的催化残基的位置和其他活性位点残基的身份参与反应机理;这些残留物包括Ser126 Lys246和催化组氨酸、His147。结构的分析进一步表明,两个二级结构元素,beta3和beta7失踪prephenate脱氢酶域的双官能chorismate mutase-prephenate脱氢酶酶。 This observation suggests that the two functional domains of chorismate mutase-prephenate dehydrogenase are interdependent and explains why these domains cannot be separated.