的晶体结构Aquifex aeolicus prephenate脱氢酶抑制酪氨酸的模式。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
太阳W, Shahinas D, Bonvin J,侯W,金柏女士,特恩布尔J, Christendat D
的晶体结构Aquifex aeolicus prephenate脱氢酶抑制酪氨酸的模式。
生物化学杂志。2009年5月8日,284 (19):13223 - 32。doi: 10.1074 / jbc.M806272200。Epub 2009 3月10。
- PubMed ID
-
19279014 (在PubMed]
- 文摘
-
提拉蛋白质属于一个家族致力于酪氨酸的脱氢酶的生物合成。“三个提拉子类的底物特异性,即prephenate脱氢酶,在arogenate脱氢酶,和cyclohexadienyl脱氢酶,利用prephenate, l-arogenate,分别或同时基质。负责提拉底物选择性的分子机制和监管是未知的。TyrA-catalyzed反应的进一步了解,我们已经确定的晶体结构Aquifex aeolicus prephenate脱氢酶束缚与NAD (+) + 4-hydroxyphenylpyuvate, 4-hydroxyphenylpropionate或酪氨酸和使用这些结构为目标的指南为定点诱变活性位点残基。从突变和结构分析,我们证明了他的arg - 147和- 250关键催化和绑定组,分别和ser - 126通过配体参与催化和衬底绑定4-hydroxyl组。晶体结构表明,酪氨酸,一个已知的抑制剂,直接结合到酶的活性部位,不要别构部位。最有趣的发现是,他变异- 217 a宽慰酪氨酸的抑制作用aeolicus prephenate脱氢酶。tyrosine-insensitive突变的识别提供了一种新颖的大道为设计一个不受监管的酶在代谢工程中的应用。