体内的目标青霉素在Gaffkya homari。

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Wrezel PW,埃利斯低频,纽豪斯足球俱乐部

体内的目标青霉素在Gaffkya homari。

Antimicrob代理Chemother。1986年3月,29 (3):432 - 9。

PubMed ID

3717943 (在PubMed

]

文摘

它已经建立了青霉素的体外DD-carboxypeptidase是主要的目标在Gaffkya homari (w·p·哈姆,欧元。学生物化学j。70:107 - 113, 1976)。以确定是否这种酶也青霉素体内的主要目标,我们这种beta-lactam的影响相比,cefmenoxime,头孢菌素,和头孢西丁对经济增长与酰化penicillin-binding蛋白质(PBP) 9日DD-carboxypeptidase。用membrane-walls三种类型的实验结果表明,PBP 9是这种酶,它是主要的目标这些beta-lactams体外合成的十二烷基硫酸钠(SDS)不溶性肽聚糖。首先,由这些beta-lactams PBP 9的酰化平行的抑制DD-carboxypeptidase SDS-insoluble的抑制肽聚糖的合成。第二,青霉素的速率释放PBP DD-carboxypeptidase 9与复苏。第三,DD-carboxypeptidase活动中发现一种蛋白质的表观分子量一样PBP 9洗脱后一个SDS-polyacrylamide凝胶。完整的细胞治疗青霉素时,最低抑制浓度(MGIC)增长与35 [s]青霉素的浓度要求酰化产物是6和9 50%。当完整的细胞被对待cefmenoxime、头孢菌素或头孢西丁,所需的无标号beta-lactam mgic与浓度减少随后的绑定(35 s]青霉素50% (ED50) PBP 6。相比之下,这些beta-lactams mgic没有关联的ED50s PBP 9。 PBP 9 was not acylated by cefmenoxime or cephalothin at their MGICs, whereas this PBP was fully acylated by cefoxitin at one-tenth of its MGIC. It is suggested that PBP 6 may be a primary target of growth inhibition by benzylpenicillin, cefmenoxime, cephalothin, and cefoxitin; PBP 9, the DD-carboxypeptidase, is dispensable for growth under laboratory conditions; and PBP 9 does not appear to be a primary in vivo target of these beta-lactams, even though this PBP is their primary target in vitro.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
头孢噻吩	D-alanyl-D-alanine羧肽酶	蛋白质	链霉菌属sp。(应变R61)	是的	抑制剂	细节