绑定的头孢菌素和头孢噻肟D-ala-D-ala-peptidase显示功能的基础上自然突变的低亲和力penicillin-binding蛋白质和extended-spectrum beta-lactamases。

文章的细节

引用

复制到剪贴板

Kuzin美联社,刘H,凯利JA,小诺克斯

绑定的头孢菌素和头孢噻肟D-ala-D-ala-peptidase显示功能的基础上自然突变的低亲和力penicillin-binding蛋白质和extended-spectrum beta-lactamases。

生物化学。1995年7月25日,34 (29):9532 - 40。

PubMed ID

7626623 (在PubMed

]

文摘

两个临床意义beta-lactam抗生素,头孢菌素和头孢噻肟,所观测到的x射线晶体学结合的活性Ser62 D-alanyl-D-alanine羧肽酶/转肽酶链霉菌属R61 sp。细化的两个晶体结构产生R因子3σ(F)数据的0.166(1.8)和0.170(2.0)为头孢菌素和头孢噻肟复合物,分别。在每个复杂,水分子在3.1和3.6的acylated beta-lactam羰基碳原子,但不激活活性位点残基亲核攻击和脱酰作用。这个明显缺乏良好的立体化学的水解是符合长半衰期的头孢菌素中间体在溶液中(20 - 40小时),这些beta-lactams抑制剂的功效的细菌细胞壁的合成。不同的氢绑定模式的两种头孢菌素Thr301符合低头孢噻肟penicillin-binding改变蛋白质的亲和,PBP-2x,报道cefotaxime-resistant肺炎链球菌菌株,与突变的能力类beta-lactamases水解第三代头孢菌素。

beplay体育安全吗DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
头孢噻吩	D-alanyl-D-alanine羧肽酶	蛋白质	链霉菌属sp。(应变R61)	是的	抑制剂	细节