角色的Asp104 SHV beta-lactamase。

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伯特利CR,抗议者越是愤怒,抗议者越是愤怒公里,汤姆森JM Ruszczycky MW,安德森VE、Pusztai-Carey M, Taracila M,希尔芬迪女士,Bonomo RA

角色的Asp104 SHV beta-lactamase。

Antimicrob代理Chemother。2006年12月,50(12):4124 - 31所示。Epub 2006年9月18日。

PubMed ID

16982784 (在PubMed

]

文摘

在TEM-type extended-spectrum beta-lactamases (ESBLs),一种氨基酸变化在104年“漫步者”的位置(Glu赖氨酸)导致增加耐头孢他啶和头孢噻肟时发现与其他替代品(如Gly238Ser和Arg164Ser)。检查的作用在SHV Asp104 beta-lactamases,网站饱和突变。我们的目标是探讨氨基酸残基的性质在这个位置,影响耐青霉素和oxyimino-cephalosporins。出乎意料地,58%的氨基酸变异在104位置在大肠杆菌中表达的SHV DH10B导致beta-lactamases降低抗氨苄青霉素。相比之下,增加耐头孢噻肟证明只有Asp104Arg和Asp104Lys beta-lactamases。当所有19替换引入SHV-2 ESBL (Gly238Ser),最显著的头孢噻肟和头孢他啶阻力均指出双取代Asp104Lys Gly238Ser和双取代Asp104Arg Gly238Ser beta-lactamases。相应地,整个催化效率(kcat /公里)的水解头孢噻肟增加从0.60 + / - 0.07 microM(1)(1)(意思是+ / -标准差)为1.70 + / - 0.01 microM Gly238Ser (1) (1) Asp104Lys和Gly238Ser beta-lactamase(3倍)。我们还表明,(我)k3的病原反应一步水解头孢噻肟Asp104Lys, (ii)公里头孢噻肟的双取代Asp104Lys Gly238Ser变体走近的Gly238Ser beta-lactamase随着pH值的增加,和(3)赖氨酸在104位置函数在一个积极与Gly238Ser替代添加剂的方式来增强头孢菌素的催化作用。基于这种分析,我们建议氨基酸在Ambler位置104年SHV-1 beta-lactamase过程中起着重要作用底物绑定和识别oxyimino-cephalosporins与青霉素Tyr105的交互影响。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
头孢噻吩	Beta-lactamase	蛋白质	大肠杆菌(应变K12)	是的	电位器	细节