克隆、测序和表达红球菌属L-phenylalanine脱氢酶。氨基酸脱氢酶序列比较。
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Brunhuber NM,巴纳吉,雅各布斯WR小布兰查德JS
克隆、测序和表达红球菌属L-phenylalanine脱氢酶。氨基酸脱氢酶序列比较。
临床生物化学1994 269年6月10;(23):16203 - 11。
- PubMed ID
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8206922 (在PubMed]
- 文摘
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L-Phenylalanine脱氢酶催化NAD(+)端依赖,可逆的,氧化脱氨基作用L-Phenylalanine形成氨,苯丙酮酸,NADH。酶纯化从红球菌属同质sp。M4,和部分氨基酸序列。粘粒的红球菌属sp。M4基因组DNA库,准备和用于隔离2.5千碱基PstI片段包含pdh基因。1068个核苷酸的开放阅读框编码356个氨基酸的多肽,部分匹配纯化酶的氨基酸序列测定。红球菌属pdh基因在大肠杆菌的表达,不含苯丙氨酸脱氢酶活性,产生一个可溶酶表现出苯丙氨酸脱氢酶活性。从红球菌属酶纯化和酶在大肠杆菌中表达你修改切除伴蛋氨酸。之前报道的整体氨基酸序列同源序列的亮氨酸和苯丙氨酸脱氢酶以及几个谷氨酸脱氢酶。的伴部分包含残留酶参与L-amino酸绑定和催化作用,而羧基末端部分包含假定dinucleotide-binding域。红球菌属苯丙氨酸和亮氨酸脱氢酶的详细序列比较,苯丙氨酸,谷氨酸脱氢酶表明残留参与一般氨基酸绑定和其他提供氨基酸歧视。