苯丙氨酸脱氢酶从红球菌属sp。M4:抑制三元复合物的高分辨率x射线分析揭示关键特性的氧化脱氨基作用机制。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Vanhooke JL Thoden JB, Brunhuber NM,布兰查德JS,霍尔顿嗯
苯丙氨酸脱氢酶从红球菌属sp。M4:抑制三元复合物的高分辨率x射线分析揭示关键特性的氧化脱氨基作用机制。
生物化学。1999年2月23日,38 (8):2326 - 39。
- PubMed ID
-
10029526 (在PubMed]
- 文摘
-
重组L-phenylalanine脱氢酶的分子结构红球菌属sp。M4在两个不同的抑制三元复合物已经由高分辨率x射线晶体分析。两个结构表明,L-phenylalanine脱氢酶是一种与每个单体组成不同的球状homodimeric酶N - c端域包含活性部位由深裂。n端结构域结合氨基酸衬底和有助于亚基的相互作用:亚基接口。c端域包含一个典型的罗斯曼褶皱和主导二核苷酸。二聚体外形尺寸约为82 x 75 x 75,约50名分离两个活动地点。这里描述的结构,即enzyme.NAD +。phenylpyruvate和酶。NAD +。beta-phenylpropionate物种,代表第一个模型对于任何氨基酸脱氢酶在三元复杂。通过分析这些模型的活性位点的相互作用,以及当前可用的动力学数据,提出了详细的化学机制。这种机制与那些迄今提出的不同之处在于,它占氨基酸脱氢酶的能力,一般来说,以羟基酸脱氢酶功能。