红球菌属L-phenylalanine脱氢酶:动力学,催化特异性机制、结构依据。
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Brunhuber NM, Thoden JB,布兰查德JS Vanhooke杰
红球菌属L-phenylalanine脱氢酶:动力学,催化特异性机制、结构依据。
生物化学,2000年8月8日,39 (31):9174 - 87。
- PubMed ID
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10924111 (在PubMed]
- 文摘
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苯丙氨酸脱氢酶催化可逆,吡啶nucleotide-dependent L-phenylalanine形成phenylpyruvate和氨的氧化脱氨基作用。我们的稳态动力学行为特征酶从红球菌属sp。M4和确定x射线晶体结构的重组酶复合物,E.NADH。L-phenylalanine和E.NAD (+)。L-3-phenyllactate,分别为1.25和1.4一项决议。初始速度、产物抑制和终端抑制研究显示动力学机制是有序的,与NAD(+)绑定前苯丙氨酸和产品的的顺序被释放的氨气,phenylpyruvate,和NADH。NADPH的酶没有活动或其他2》磷酸化吡啶核苷酸但是NADH类似物具有广泛的活动。我们最初的结构分析E.NAD (+)。phenylpyruvate和E.NAD (+)。3-phenylpropionate复合物证实Lys78 Asp118功能的催化残基活性部位(Vanhooke et al。(1999)生物化学38岁,2326 - 2339]。我们学习了这些残留在稳态流动的电离行为和使用这些发现与描述的数据结构在这里和在我们第一次报告修改之前提出了酶促反应机制。的结构特征也照亮的机制排除了alpha-amino酸脱氢酶的氧化还原特异性功能阿尔法羟基酸脱氢酶。