由这种细胞色素对苯二酚氧化:NrfHA menaquinol结合位点的结构特征。
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罗德里格斯ML,斯科特•KA桑塞姆女士,佩雷拉IA,阿切尔M
由这种细胞色素对苯二酚氧化:NrfHA menaquinol结合位点的结构特征。
J杂志。2008年8月29日,381 (2):341 - 50。doi: 10.1016 / j.jmb.2008.05.066。Epub 2008年6月3。
- PubMed ID
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18597779 (在PubMed]
- 文摘
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膜结合细胞色素c醌醇脱氢酶发挥着至关重要的作用在氧化细菌呼吸menaquinol和电子转移到各种周质的氧化还原酶。在这部作品中,menaquinol氧化的NrfH为特征的决心的x射线结构脱磷孤菌属寻常的NrfHA亚硝酸还原酶复杂的绑定到2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide,作为竞争性抑制剂所示NrfH对苯二酚氧化活性。结构,在2.8 a分辨率,揭示了抑制剂结合接近NrfH血红素1,在那里建立了极接触两个基本残留:Asp89,血红素的残留占领远端配体的位置,和Lys82严格守恒的残渣。menaquinol绑定腔主要是极地,宽开放蛋白质表面。粗粒度的分子动力学模拟表明,对苯二酚NrfH和其他几个呼吸酶的结合位点位于头部区域的膜,这可能促进质子转移到周质。尽管NrfH不是一个多跨膜蛋白,它的对苯二酚绑定网站有几个特征类似于醌先前描述的结合位点。这里给出的数据提供的第一特征对苯二酚细胞色素c醌醇脱氢酶家族的结合位点。