蛋白质结构的大肠杆菌群体感应SdiA:激活折叠开关的酰基高丝氨酸内酯。
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姚明Y, Martinez-Yamout马、迪克森TJ布罗根美联社,赖特PE、戴森HJ
蛋白质结构的大肠杆菌群体感应SdiA:激活折叠开关的酰基高丝氨酸内酯。
J杂志。2006年1月13日,355 (2):262 - 73。Epub 2005年11月8日。
- PubMed ID
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16307757 (在PubMed]
- 文摘
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之间的一个复杂的三维结构群体感应的n端结构域蛋白SdiA大肠杆菌和候选人autoinducer N-octanoyl-L-homoserine内酯(C8-HSL)已经从核磁共振数据计算的解决方案。SdiA-HSL系统显示“折叠开关”行为已经看到了群体感应到其他细菌物种产生的因素。C8-HSL的存在,很大一部分SdiA蛋白质产生的折叠,可溶性形式在E。大肠杆菌表达系统,而在缺乏酰基高丝氨酸内酯,变成不溶性包涵体表达的蛋白质。三维结构,autoinducer分子隐藏在深处的口袋的疏水核心,形成不可分割的一部分的核心包装折叠SdiA。复杂的核磁共振光谱显示绑定C8-HSL构象上异构,由于运动在口袋里或约束结构的异质性。C8-HSL构象被定义为不蛋白质只有在终端的甲基辛酰链。与其他研究不同细菌群体感应系统,如LuxR费氏弧菌和TraR根癌土壤杆菌,没有内生autoinducer SdiA在E。杆菌:E。大肠杆菌基因组不包含基因类似于泸西和火车autoinducer合成酶。我们表明,其他两个高丝氨酸内酯衍生品也能充当folding-switch autoinducers SdiA。 The observed structural heterogeneity of the bound C8-HSL in the complex, together with the variety of autoinducer-type molecules that can apparently act as folding switches in this system, are consistent with the postulated biological function of the SdiA protein as a detector of the presence of other species of bacteria.