ferredoxin-NADP (H)还原酶从Rhodobacter capsulatus:分子结构和催化机制。
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ferredoxin-NADP (H)还原酶从Rhodobacter capsulatus:分子结构和催化机制。
生物化学。2005年9月6日,44 (35):11730 - 40。
- PubMed ID
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16128574 (在PubMed]
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光合细菌Rhodobacter capsulatus包含一个铁氧还蛋白(flavodoxin)是nad (H)氧化还原酶(玻璃钢)催化之间的电子转移NADP (H)和铁氧还蛋白或flavodoxin酶的结构,由x射线晶体学,包含两个域窝藏时尚是nad (H)结合位点,是典型的玻璃钢结构的家庭。时尚分子在一个发夹构象叠加dimethylisoalloxazine之间的交互可以建立和腺嘌呤半个。中点氧化还原电位的各种转换经历了由r . capsulatus玻璃钢类似报道了同行参与氧的光合作用,但其催化活性低数量级(1 - 2 s(-)(1)和200 - 500 s(-)(1)),适用于大多数原核的同系物。来识别机械基础缓慢营业额细菌酶,我们解剖r . capsulatus玻璃钢氢化反应到传输和电子转移步骤,并确定他们的利率使用stopped-flow方法。氢化酶和辅酶ii之间的交换(H)发生在30 - 150 s(-)(1),表明这个半反应不限制玻璃钢活动。相比之下,电子转移flavodoxin收益为2.7 s(-)(1),在稳态催化的范围。Flavodoxin半醌是一个更好的电子受体对玻璃钢比单一的营业额和稳态条件下氧化Flavodoxin。结果表明,单电子还原氧化flavodoxin限制了体外酶活性,并支持认为flavodoxin振荡之间的半醌,充分降低州当玻璃钢体内运行。