细菌flavodoxin-reductases: c端扩展的辅酶参与氢化物转移机制。
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Bortolotti, Sanchez-Azqueta,玛雅厘米,Velazquez-Campoy, Hermoso是的,麦地那M,科尔特斯N
细菌flavodoxin-reductases: c端扩展的辅酶参与氢化物转移机制。
Biochim Biophys学报。2014年1月,1837 (1):33-43。doi: 10.1016 / j.bbabio.2013.08.008。Epub 2013年9月6日。
- PubMed ID
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24016470 (在PubMed]
- 文摘
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研究移动c端扩展的角色出现在细菌类的植物类型是nad (H):铁氧还蛋白还原酶在催化,我们生成一系列的突变体的Rhodobacter capsulatus酶(RcFPR)。删除6 c端氨基酸之外266年丙氨酸结合替代A266Y,模拟结构在plastidic黄素酶的版本。吸光度和荧光光谱分析表明,删除不修改的一般几何时尚本身,但增加曝光黄素的溶剂,避免了生产时尚的几何:是nad (H)复杂,降低了蛋白质热稳定性。虽然替代A266Y部分外套从溶剂异咯嗪,稍微恢复蛋白质稳定性,这一改变不允许主动电荷转移复合物的形成通常出现在野生型玻璃钢,可能由于限制糖基柔软。一个质子交换过程推导出在ITC测量辅酶绑定。所有研究RcFPR变异显示更高的亲和力辅酶ii比野生型(+),证明糖基的贡献在回火非生产性强(刚性)与辅酶的交互。降低催化氢化率参数确认转让从NADPH黄素环大大阻碍了突变体。尽管c端扩展的参与细菌玻璃钢在稳定整体折叠和bent-FAD几何表示,最相关的促成催化是辅酶入口和亲和力的调制,促进积极的最佳几何复杂和供应一个质子受体作用在辅酶绑定。