运动的生物素羧化酶B-domain由于ATP绑定。
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布兰查德CZ Thoden JB,霍尔顿嗯,沃尔德罗普GL
运动的生物素羧化酶B-domain由于ATP绑定。
J生物化学杂志。2000年5月26日,275 (21):16183 - 90。
- PubMed ID
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10821865 (在PubMed]
- 文摘
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乙酰辅酶a羧化酶催化脂肪酸合成的承诺的第一步。在大肠杆菌中,酶是由三个不同的蛋白质组成部分:生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白,carboxyltransferase。生物素羧化酶组件曾多年来作为机械的研究范式专门对理解更复杂的biotin-dependent羧化酶。的三维x射线结构unliganded形式的大肠杆菌生物素羧化酶最初解决了到1994年的2.4 a分辨率。本研究揭示酶的结构,表明蛋白质属于ATP-grasp总科。在这里,我们描述了三维结构的大肠杆菌生物素羧化酶和ATP和决心2.5 a分辨率。主要构象发生变化,在核苷酸绑定是一个旋转大约45 (o)的一个域相对于其他领域从而封锁了活性部位的口袋里。关键残基参与绑定蛋白的核苷酸包括赖氨酸- 116,- 236,glu - 201。骨干酰胺组g - 165和g - 166参与氢键相互作用的磷酰氧核苷酸。一个比较封闭形式的生物素羧化酶carbamoyl-phosphate合成酶。