结构和功能特征的大肠杆菌peptidyl-prolyl顺反异构酶。
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康普顿洛杉矶,戴维斯JM,麦克唐纳JR Bachinger惠普
结构和功能特征的大肠杆菌peptidyl-prolyl顺反异构酶。
欧元。1992 6月15日,206 (3):927 - 34。
- PubMed ID
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1606970 (在PubMed]
- 文摘
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Peptidyl-prolyl顺反异构酶(PPIases),酶催化肽键的顺反异构化脯氨酸造成氮,从大肠杆菌被净化。在这个有机体,至少有两个PPIases存在。阳离子(周质的)和阴离子(细胞质)PPIases抑制由25 - 50 microM Ki的环孢菌素浓度1000倍高于真核PPIases所必需的。尽管等电点聚焦表明这两个酶的等电点不同pH值至少4.0单位,向四肽酶底物的特定活动succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-methyl-coumarylamide是等价的。两种酶的活动的一系列取代succinyl-Ala-Xaa-Pro-Phe-para-nitroanilide四肽表明,结构和功能活性部位的原核蛋白质类似于真核还有。这两种酶能够催化热变性III型胶原蛋白的重折叠。抗体的周质的PPIase不承认细胞质酶,表明两种形式之间的显著差异在抗原表位。圆二色性光谱表明,阳离子蛋白的二级结构包括17%α螺旋、β褶板34%,17%,33%随机线圈和非常类似于人类的胞质PPIase。