解决方案结构的多肽N艾滋病毒蛋白质Nef的终点站。
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Azad Barnham KJ,僧侣SA,希德MG, AA,诺顿RS
解决方案结构的多肽N艾滋病毒蛋白质Nef的终点站。
生物化学,1997年5月20日,36 (20):5970 - 80。
- PubMed ID
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9166767 (在PubMed]
- 文摘
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Nef是27 kDa myristylated磷蛋白质表达的早期感染艾滋病毒。Nef的N末端被认为在这种蛋白质的功能发挥至关重要的作用通过其与膜的相互作用的结构。相应的解决方案结构25-residue多肽N末端的Nef (Nef1-25)调查了1 h NMR光谱。在溶液pH值4.8和281 K,这种肽进行构象平均,与现有Pro13顺式和反式构象几乎相等的比例。然而,在甲醇溶液中,残留的肽采用定义良好的α螺旋结构6 - 22日与N - c端地区拥有更少的有序结构。比较的基础上的化学变化和不,看来这种螺旋结构中维护水trifluoroethanol (50% v / v)和一定程度上在SDS胶束溶液。n -乙酰群时,取而代之的是一个N-myristyl或者免费铵组,几乎没有影响的三维结构肽在甲醇;脱氨基的C末端结构也没有影响甲醇。在水里,myristylated肽聚集。Nef1-25和蜂毒肽序列之间的相似性体现在类似结构的两个分子,尽管蜂毒肽的氨基端螺旋定义。 This similarity in structure raises the possibility that Nef1-25 not only interacts with membranes but also may be capable of disrupting them and causing cell lysis. This type of interaction could contribute at least in part to the killing of bystander cells in lymphoid tissues during HIV infection.