结构的aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase-naphthalene 2-dioxygenase。

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正处在B,李K, Carredano E, Parales再保险,吉布森DT,雷欧H, Ramaswamy年代

结构的aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase-naphthalene 2-dioxygenase。

结构。1998年5月15日,6 (5):571 - 86。

PubMed ID
9634695 (在PubMed
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背景:假单胞菌sp。NCIB 9816 - 4利用多组分酶系统氧化萘(+)顺式- (1 r, 2 s) -dihydroxy-1 2-dihydronaphthalene。酶组分催化这个反应,萘,2-dioxygenase (NDO),属于一个家庭的aromatic-ring-hydroxylating加双氧酶氧化芳烃和相关化合物cis-arene二醇。这些酶利用单核非血红素铁中心催化分子氧的加入到各自的基质。本研究提供基本结构信息进行必要的阐明NDO的作用机制。结果:NDO的三维结构已经确定在2.25一项决议。分子是一种α3β3六聚体。α亚基的β褶板域包含一个Rieske [2 fe-2s]中心和催化领域有小说褶皱由一个反平行的nine-stranded beta-pleated表对螺旋包。活动网站包含一个非血红素亚铁离子协调His208, His213, Asp362(双齿)和一个水分子。Asn201定位远,3.75,在失踪的八面体的轴向位置。在Rieske [2 fe-2s]中心,一个铁协调Cys81 Cys101和其他His83和His104。 CONCLUSIONS: The domain structure and iron coordination of the Rieske domain is very similar to that of the cytochrome bc1 domain. The active-site iron center of one of the alpha subunits is directly connected by hydrogen bonds through a single amino acid, Asp205, to the Rieske [2Fe-2S] center in a neighboring alpha subunit. This is likely to be the main route for electron transfer.

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的名字 UniProt ID
萘- 1,2-dioxygenaseα亚基 P0A110 细节
萘- 1,2-dioxygenaseβ亚基 P0A112 细节