老SRPK2:差异表达蛋白特异性激酶参与调停pre-mRNA剪接因子的交互和定位在哺乳动物细胞。
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王,为什么林W,戴克是的,Yeakley JM, Songyang Z,坎特LC,傅XD
老SRPK2:差异表达蛋白特异性激酶参与调停pre-mRNA剪接因子的交互和定位在哺乳动物细胞。
J细胞杂志。1998年2月23日,140 (4):737 - 50。
- PubMed ID
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9472028 (在PubMed]
- 文摘
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可逆磷酸化pre-mRNA拼接在哺乳动物细胞中起着重要的作用。两个激酶,SR蛋白特异性激酶(SRPK1)和Clk /猪圈,已被证明使磷酸化SR拼接的家庭因素。这里我们报告SRPK2的克隆和表征,在序列SRPK1高度相关,激酶活性和底物特异性。随机的肽选择首选磷酸化网站公布了严格的偏好SRPK2 SR二肽,以及可用于派生的共识预测潜在的磷酸化位点在候选人精氨酸和serine-rich (RS) domain-containing蛋白质。SR蛋白的磷酸化(ASF / SF2)通过SRPK1或2增强它与另一个RS domain-containing蛋白质(U1 70 k),和过度的激酶诱导细胞核拼接因素的具体分配。这些观察结果可能反映的功能SRPK激酶家族在剪接体装配和调节哺乳动物细胞贩卖拼接的因素。SRPK1和2之间的生化和功能的相似性,然而,相比他们的差异表达。SRPK1是胰腺中高度表达,而SRPK2大脑中高度表达,虽然都是coexpressed在其他人体组织和许多实验细胞系。有趣的是,SRPK2还包含一个脯氨酸的氨基末端序列,和最近的一项研究表明,这种NH2-terminal序列有能力与WW域蛋白质体外。在一起,我们的研究表明,不同SRPK家庭成员可能是独特的和有针对性的监管,从而导致不同的剪接监管组织,在开发期间,或在响应信号。