的氨基端片段caspase-cleaved丝氨酸/精氨酸蛋白特异性kinase2 (SRPK2)把原子核并促进细胞凋亡。
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的氨基端片段caspase-cleaved丝氨酸/精氨酸蛋白特异性kinase2 (SRPK2)把原子核并促进细胞凋亡。
J生物化学杂志。2011年1月7日,286 (1):777 - 86。doi: 10.1074 / jbc.M110.193441。Epub 2010 11月5。
- PubMed ID
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21056976 (在PubMed]
- 文摘
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SRPK2属于一个家庭的丝氨酸/精氨酸(SR)蛋白特异性激酶(SRPKs),这使磷酸化SR domain-containing蛋白质核斑点和调解pre-mRNA拼接。以前的研究已经表明SRPK2在细胞增殖和细胞凋亡中起着举足轻重的作用。然而,SRPK2是如何在细胞凋亡调节尚不清楚。在这里,我们表明,SRPK2裂解还在asp - 139年和-403年残留。其N末端裂解产品把进入细胞核,促进VP16-induced细胞凋亡。还存在一种蛋白激酶的磷酸化SRPK2阻止其凋亡乳沟。14-3-3beta,绑定伙伴Akt-phosphorylated SRPK2,进一步保护退化。因此,我们的研究结果表明,n端结构域的SRPK2劈裂还把进入细胞核,它促进染色质缩合和凋亡细胞死亡。