由二聚的结构基础增强hiv - 1中和glycan-recognizing抗体的免疫球蛋白G形式2。
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吴Y,小西美联社,Kim HJ桑顿我,病房AB, Bjorkman PJ
由二聚的结构基础增强hiv - 1中和glycan-recognizing抗体的免疫球蛋白G形式2。
细胞众议员2013 12月12;5 (5):1443 - 55。doi: 10.1016 / j.celrep.2013.11.015。Epub 2013 12月5。
- PubMed ID
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24316082 (在PubMed]
- 文摘
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人类免疫球蛋白G(免疫球蛋白)2 g12承认high-mannose碳水化合物在艾滋病病毒1型(HIV - 1)糖蛋白gp120的信封。两个antigen-binding片段(晶圆厂)是分子内域交换,导致刚性(Fab) 2单元包括第三antigen-binding界面没有找到与灵活的抗体Fab武器。我们确定晶体结构的二聚的2产生的免疫球蛋白分子间域交换,这展览增加广度和> 50倍增加中和效力与单体的2。四个工厂和两个片段二聚的水晶(Fc)地区2 g12本地化在低分辨率两个独立结构,揭示免疫球蛋白二聚体有两个(Fab) 2武器类似传统的晶圆厂单体的免疫球蛋白。结构显示三个构象上截然不同的二聚体,展示的灵活性(Fab) 2-Fc连接,由电子显微镜证实,小角x射线散射,和绑定的研究。我们得出这样的结论:分子间域交换、灵活性和二价绑定允许活动性影响负责二聚的强度和广度的增加2。