小说的结构和催化机理N-succinyl-L-ornithine脆弱拟杆菌的精氨酸氨甲酰基转移酶的生物合成。
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施D, Morizono H, Cabrera-Luque J,于X,罗斯L, Malamy MH, Allewell NM, Tuchman M
小说的结构和催化机理N-succinyl-L-ornithine脆弱拟杆菌的精氨酸氨甲酰基转移酶的生物合成。
J生物化学杂志。2006年7月21日,281(29):20623 - 31所示。2006年5月16日Epub。
- PubMed ID
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16704984 (在PubMed]
- 文摘
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脆弱拟杆菌基因(argF (bf)),使得细菌的破坏为精氨酸营养缺陷型的,是其重组蛋白表达和纯化和研究。这部小说蛋白质催化carbamylation N-succinyl-L-ornithine但不是L-ornithine或N-acetyl-L-ornithine,形成N-succinyl-L-citrulline。这本小说氨甲酰基转移酶的晶体结构与氨甲酰磷酸和N-succinyl-L-norvaline以及硫酸和N-succinyl-L-norvaline已经确定和细化,以2.9和2.8的决议。他们提供证据表明,这种蛋白质结构是一种新型N-succinyl-L-ornithine氨甲酰基转移酶。此处提供的数据表明,b . fragilis使用N-succinyl-L-ornithine而不是N-acetyl-L-ornithine新创精氨酸生物合成,因此,这个途径拟杆菌不同于大多数生物的规范化精氨酸生物合成途径。比较结构的新蛋白质与最近报道N-acetyl-L-ornithine氨甲酰基转移酶表明氨基酸残基90 (b . fragilis编号)中扮演一个重要的角色在赋予N-succinyl-L-ornithine与N-acetyl-L-ornithine的底物特异性。运动120年的循环在底物结合发生在N-succinyl-L-ornithine氨甲酰基转移酶,而运动80年的循环和重要领域关闭发生在其他氨甲酰基转移酶。这些发现提供了新的信息的假定的角色succinylated中间体在精氨酸生物合成和氨甲酰基转移酶的进化。