结构机制heparin-binding第三Kunitz人类组织因子途径抑制剂的域。

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我的年代,山崎T,宫田康弘T, Hara年代,加藤H

结构机制heparin-binding第三Kunitz人类组织因子途径抑制剂的域。

生物化学。2002年1月8日,41 (1):78 - 85。

PubMed ID

11772005 (在PubMed

]

文摘

组织因子途径抑制(TFPI)抑制凝血因子的活性VIIa和Xa通过其K1和K2域,分别由肝素和抑制活动增强。K3的功能域的活性尚未建立,但域可能港口肝素结合位点(HBS-2)。我们确定TFPI K3的三维解决方案结构域(Glu182-Gly242)杂环的多维核磁共振。结果表明,分子是由一个反平行的β褶板和一个α螺旋,在整体结构非常类似于K2域,均方根偏差为1.55定义的58个C(α)的位置。然而,表面静电性质的领域是不同的。缺乏抑制K3域的活动解释为没有静电作用与Xa因素大的表面积。与size-fractionated肝素钠滴定实验表明肝素结合位点位于附近的阿尔法螺旋。在这个地区,一个带正电的集群是由Lys213, Lys232, Lys240,带负电荷的硫酸肝素组绑定。抑制活性的增强肝素可能不是由于活性构象变化本身。肝素很可能只会增加活性在细胞表面的局部浓度和稳定的初始复杂形式。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
凝血因子VIIa重组人类	组织因子途径抑制	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节

多肽

的名字	UniProt ID
组织因子途径抑制	P10646	细节