光谱证据为共同的电子转移途径两个色氨酸tryptophylquinone酶。
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爱德华兹SL,戴维森六世,Hyun YL,温菲尔德PT
光谱证据为共同的电子转移途径两个色氨酸tryptophylquinone酶。
J生物化学杂志。1995年3月3;270 (9):4293 - 8。
- PubMed ID
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7876189 (在PubMed]
- 文摘
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芳香胺脱氢酶(AADH)和甲胺脱氢酶(MADH)是已知的两种酶中唯一使用代数余子式色氨酸tryptophylquinone (TTQ)。每个催化氧化脱氨基作用不同的一级胺类。圆二向色光谱的详细比较表明,两种蛋白质与他们分享相似的褶皱TTQ代数余子式居住在类似的环境中,这可能是一个有用的诊断调查TTQ酶。粪产碱杆菌属细胞诱导表达AADH也表达大量的蓝铜蛋白,azurin。氧化azurin正迅速减少催化量的AADH在衬底的存在,酪胺。三个a粪cytochromes-c和其他三名cytochromes-c测试与AADH电子转移的活动。从AADH Azurin显著促进电子转移到每个细胞色素。这表明AADH和azurin可能形成一个电子转移复杂这种细胞色素中,类似于结晶学确定MADH-amicyanin-cytochrome c - 551我复杂(Chen L。Durley, r·c·E。马修斯,f·S。戴维森,v . l .(1994)科学264年,86 - 90)。MADH的相似性和AADH加上azurin和多个细胞色素的示范功能电子转换合作伙伴建议TTQ-bearing酶共同氧化脱氨基作用机制和随后的电子转移。