无电荷的表面特征大肠杆菌的活性位点周围DsbA守恒的,涉及肽绑定。
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Guddat LW, Bardwell JC,詹德T,马丁杰
无电荷的表面特征大肠杆菌的活性位点周围DsbA守恒的,涉及肽绑定。
蛋白质科学。1997年6月,6 (6):1148 - 56。
- PubMed ID
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9194175 (在PubMed]
- 文摘
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DsbA是大肠杆菌的蛋白质折叠催化剂从周质,与新易位多肽底物和催化在这些分泌蛋白二硫键的形成。的确切性质之间的交互DsbA和展开衬底是未知的。在这里,我们给DsbA晶体结构的详细分析,现在精制1.7,和现在的提议与肽的交互。硫氧还蛋白之间的DsbA暗示灵活性的晶体结构和螺旋领域而言,这可能是一个重要的特性二硫转移反应。铰链点域运动是确定了IV型beta-turn板式换热器63 - 64 - 65 g - 66 g,连接这两个领域。三个特色的活性部位表面DsbA分子—槽,疏水口袋,疏水性patch-form二硫化活性位点周围的一个广泛的无电荷的表面。残留导致这些表面特性通常保存在八所示DsbA同系物。此外,二硫化活性位点周围的残留立即在所有九DsbA蛋白质卸货。DsbA-peptide交互模型一直是来源于人类的硫氧还蛋白的结构:肽复杂。这表明肽能与DsbA与硫氧还蛋白的方式类似。 The active-site disulfide and all three surrounding uncharged surface features of DsbA could, in principle, participate in the binding or stabilization of peptide.