三种DsbA His32突变体结构分析:支持His32 DsbA稳定的静电作用。
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Guddat LW, Bardwell JC, Glockshuber R, Huber-Wunderlich M,詹德T,马丁杰
三种DsbA His32突变体结构分析:支持His32 DsbA稳定的静电作用。
蛋白质科学。1997年9月,6 (9):1893 - 900。
- PubMed ID
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9300489 (在PubMed]
- 文摘
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DsbA, 21-kDa从大肠杆菌蛋白质,是一种有效的氧化二硫催化剂所需的分泌蛋白质二硫键的形成。DsbA的活性部位是类似于哺乳动物蛋白二硫化物异构酶,并包括一个可逆二硫键形成的半胱氨酸隔开两个残留物(Cys30-Pro31-His32-Cys33)。与大多数蛋白质二硫化物,DsbA二硫化活性部位的化学性质非常活泼,DsbA更稳定的氧化形式比生理的简化型博士His32,其中一个活性部位半胱氨酸之间的残留物,至关重要的氧化能力DsbA和相对不稳定的蛋白质氧化的形式。突变的单一残渣酪氨酸、丝氨酸或亮氨酸导致显著增加稳定性(约5 - 7千卡每摩尔)氧化His32变异相对于氧化野生型蛋白。尽管稳定,戏剧性的变化的结构这三个氧化DsbA His32变异非常类似于野生型氧化结构,包括溶剂原子活性部位附近的残留,保护Cys30。这些结果表明,His32残留不施加对DsbA结构构象的影响。His32的不稳定效应对氧化DsbA因此最有可能本质上静电。