人类6-pyruvoyltetrahydropterin合酶磷酸化的丝氨酸19 cGMP蛋白激酶二世。
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Scherer-Oppliger T, Leimbacher W,布劳N, Thony B
人类6-pyruvoyltetrahydropterin合酶磷酸化的丝氨酸19 cGMP蛋白激酶二世。
J生物化学杂志。1999年10月29日,274 (44):31341 - 8。
- PubMed ID
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10531334 (在PubMed]
- 文摘
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6-Pyruvoyltetrahydropterin合成酶(中)参加四氢生物蝶呤辅因子的生物合成。我们之前确定PTPS-deficient病人一个活动中,等位基因与一个参数(16)半胱氨酸密码子突变。Arg(16)位于蛋白质表面暴露磷酸化主题Arg (16) -Arg-Ile-Ser与爵士(19)作为假定的serine-threonine蛋白激酶磷酸化网站。纯化的重组PTPS-S19A细菌细胞导致一个活跃的酶(k (cat) / k (m) = 6.4 x 10 (3) m(1)(1)),这是类似于野生型中,k (k(猫)/ (m) = 4.1 x 10 (3) m (1) (1))。与纯化酶化验,野生型但不PTPS-S19A是cGMP-dependent特定底物蛋白激酶(cGK) I型和II。COS-1细胞中表达,PTPS-S19A稳定但没有磷酸化和野生型相比,减少了约33%的活动中。摘录一些人类细胞系,包括大脑,包含绑定到的激酶和磷酸化固定化野生型,但不是突变中。除了cGMP刺激磷酸转移酶活动的2倍。摘录转染COS-1细胞overexpressing cGKII刺激Ser(19)磷酸化超过100倍,但只有4倍从cGKI overexpressing细胞。此外,纤维母细胞提取物小鼠缺乏cGKII表现出显著降低磷酸化中。 These results suggest that Ser(19) of human PTPS may be a substrate for cGKII phosphorylation also in vivo, a modification that is essential for normal activity.