人类胎儿血红蛋白的Mγ链是一个γ链的体外修改伽马141亮氨酸hydroxyleucine。
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威尔逊JB,布伦南,艾伦J,肖詹,顾韩,豪氏威马
人类胎儿血红蛋白的Mγ链是一个γ链的体外修改伽马141亮氨酸hydroxyleucine。
J Chromatogr。1993年7月23日,617 (1):37-42。
- PubMed ID
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7690768 (在PubMed]
- 文摘
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我们重新分析的结构从次要米伽马伽马T-15肽链的人类血红蛋白(Hb) f .氨基酸分析证实,141年低浓缩铀残渣失踪了从位置9肽,和液体二次离子质谱分析表明取代,不是由蛋氨酸(残渣质量131)如前所认为,而是由129年质量的一种氨基酸。通过类比的最近报道氧化相应的亮氨酸在不稳定的位置γ141 Hb亚特兰大,看来Mγ链也源于141年伽马氧化hydroxyleucine(残渣质量129)。的发现Mγ链的比例增加红细胞溶解产物用四氯化碳时促使我们重新调查所涉及的氧化机制的形成β141 hydroxyleucine Hb亚特兰大。141β氧化残渣可以检测到四氯化碳溶解协议中使用的时候,而氧合血红蛋白转换成碳monoxyhemoglobin四氯化碳处理之前阻止氧化。因此看来,141年低浓缩铀的羟基化不是一个循环红细胞的体内过程。也许亮氨酸在141位置的βγ,连锁和δ(和136α链的位置),形成一个直接联系与血红素和坐落在血红素E螺旋板,以非常低的速度是hydroxyleucine氧化形成微量修改链;这个过程是加速了治疗药物如四氯化碳和长时间暴露于空气中。