醛缩酶的结构从栖热菌属酸奶HB8贡献的耐热性低聚物的状态。
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Lokanath NK, Shiromizu我Ohshima N, Nodake Y, Sugahara M, Yokoyama年代,Kuramitsu年代,宫野M, Kunishima N
醛缩酶的结构从栖热菌属酸奶HB8贡献的耐热性低聚物的状态。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2004年10月;60 (Pt 10): 1816 - 23所示。Epub 2004年9月23日。
- PubMed ID
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15388928 (在PubMed]
- 文摘
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2-Deoxyribose-5-phosphate醛缩酶催化两个醛通过的可逆的醇醛缩合形成共价席夫碱中间的活跃的赖氨酸残基。的晶体结构2-deoxyribose-5-phosphate醛缩酶从栖热菌属酸奶HB8已经确定,没有衬底原子分辨率。这种酶,一种独特的homotetramer结构,已经比之前报道的晶体结构的两个orthologues从大肠杆菌和Aeropyrum pernix。与类似的α/ beta-barrel单体的褶皱,大量第四纪之间观察到的结构差异这三个酶。进一步subunit-subunit界面区域的比较这些醛缩酶之间表现出明显的正相关界面面积和温度源生物的生活。从这些结果,结果表明,低聚物的状态2-deoxyribose-5-phosphate醛缩酶是重要的热稳定性和催化功能。