Ubiquilin新兵Eps15成ubiquitin-rich胞质骨料通过UIM-UBL交互。

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Regan-Klapisz E, Sorokina我Voortman J de Keizer P, Roovers RC, Verheesen P, Urbe年代,法伦L,丰EA Verkleij, Benmerah, van卑尔根en Henegouwen点

Ubiquilin新兵Eps15成ubiquitin-rich胞质骨料通过UIM-UBL交互。

J细胞科学。2005年10月1日,118 (Pt 19): 4437 - 50。Epub 2005年9月13日。

PubMed ID
16159959 (在PubMed
]
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Eps15及其相关蛋白Eps15R是这种内吞clathrin-mediated通路的关键部件。我们寻找新的具有约束力的合作伙伴Eps15使用酵母二者混合的屏幕。我们报告在这里ubiquilin (hPLIC1) 2型ubiquitin-like蛋白质包含ubiquitin-like域(UBL)和ubiquitin-associated域(非洲联合银行),与Eps15和Eps15R。使用glutathione-S-transferase拉实验,我们表明,第一ubiquitin-interacting主题Eps15 (UIM1)直接与ubiquilin UBL域的相互作用,而它不绑定到ubiquitinated蛋白质。第二UIM Eps15 (UIM2)结合差UBL域但绑定到ubiquitinated蛋白质。另外两个UIM-containing内吞作用的蛋白质,小时和家庭血压,还与ubiquilin UIM-dependent方式,而epsin不。免疫荧光分析表明,内生Eps15和小时,但不是epsin, colocalize green-fluorescent-protein-fused ubiquilin胞质骨料中不内吞作用的隔间。我们有这些green-fluorescent-protein-fused-ubiquilin骨料特征ubiquitin-rich胞浆内包涵体,被雇来aggresomes蛋白酶体抑制。此外,我们表明,内生Eps15和内源性ubiquilin colocalize胞质骨料和aggresomes。最后,我们表明,招聘Eps15 ubiquilin-positive总量是UIM依赖。 Altogether, our data identify ubiquilin as the first common UIM-binding partner of a subset of UIM-containing endocytic proteins. We propose that this UIM/UBL-based interaction is responsible for the sequestration of certain UIM-containing endocytic proteins into cytoplasmic ubiquitin-rich protein aggregates.

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肝细胞生长factor-regulated酪氨酸激酶衬底 O14964 细节