人类glutaredoxins的氧化还原性质和演化。

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Sagemark J, Elgan TH, Burglin TR,约翰逊C,霍蒙格林,Berndt KD

人类glutaredoxins的氧化还原性质和演化。

蛋白质。2007年9月1日,68 (4):879 - 92。

PubMed ID

17546662 (在PubMed

]

文摘

Glutaredoxins (Grxs) glutathione-dependent氧化还原酶,属于硫氧还蛋白总科催化thiol-disulfide通过交换反应活性部位半胱氨酸残基。关注人类的二硫酚glutaredoxins有C-X-Y-C活性位点序列基序,hGrx1的氧化还原电位和hGrx2确定-232和-221 mV,分别使用氧化还原缓冲、蛋白质平衡和热力学的联系。此外,一般网站二硫化Cys28之间被确认和Cys113 hGrx2使用氧化还原缓冲和化学消化。这二硫化授予近5千卡摩尔(1)额外的稳定性由c端螺旋与大量的蛋白质。二硫化的氧化还原电位一般网站决心-317 mV,因此预计将出现在所有,但最减少体内条件。作为所有人类glutaredoxins包含额外的一般网站半胱氨酸残基,一个完整的系统发育分析帮助阐明他们的结构和功能的角色。发现三个不同的组:Grx1、Grx2 Grx5,后者代表一个高度保守的群monothiol glutaredoxins有C-G-F-S活性位点序列,明确同系物从细菌到人类。Grx1和Grx2分化从共同祖先在脊椎动物的起源之前,甚至早在动物进化。二硫化高度稳定一般网站中观察到hGrx2是后口动物中发现一个守恒的特性和似乎是唯一的额外glutaredoxins守恒的分子内二硫。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
谷胱甘肽	Glutaredoxin-2,线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节