一种新型丝氨酸激酶激活rac1 / CDC42Hs-dependent自身磷酸化PAK65和STE20有关。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
马丁•GA Bollag G,麦考密克F, Abo血型
一种新型丝氨酸激酶激活rac1 / CDC42Hs-dependent自身磷酸化PAK65和STE20有关。
EMBO j . 1995年5月1日,14 (9):1970 - 8。
- PubMed ID
-
7744004 (在PubMed]
- 文摘
-
我们确定了三种蛋白质在中性粒细胞胞质分子大小的65年,62年和68年kDa GTP-dependent方式交互rac1和CDC42Hs,但不是用ρ。净化p65和随后的肽测序显示身份的老鼠的大脑PAK65和酵母STE20激酶域。根据这些序列我们筛选紫河车库和全长cDNA克隆。完整的氨基酸序列的人类cDNA股票大约与老鼠的大脑PAK65身份;激酶结构域内的人类蛋白质股价> 95%,大约63%分别与鼠PAK65和酵母STE20身份。新人类(h) PAK65 mRNA表达和hPAK65蛋白质是不同于人类或老鼠大脑PAK65。重组hPAK65展品内生p65相同的特异性;可以绑定rac1和CDC42Hs GTP-dependent的方式。GTP-bound形式的rac1和hPAK65 CDC42Hs诱导自身磷酸化丝氨酸残基。hPAK65激活rac1或CDC42Hs磷酸化在同一地点。 Induction of hPAK65 autophosphorylation by rac1 or CDC42Hs stimulates hPAK65 kinase activity towards myelin basic protein and once hPAK65 is activated, rac1 or CDC42Hs are no longer required to keep it active. The affinities of rac/CDC42Hs for the non-phosphorylated and phosphorylated hPAK65 were similar. hPAK65 had only a marginal effect on the intrinsic GTPase activity of CDC42Hs, but significantly affected the binding and GAP activity of p190. These data are consistent with a model in which hPAK65 functions as an effector molecule for rac1 and CDC42Hs.