Caspase-activated PAK-2是由亚细胞定位和蛋白酶体降解。
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Jakobi R,麦卡锡CC, Koeppel妈,斯金格DK
Caspase-activated PAK-2是由亚细胞定位和蛋白酶体降解。
生物化学杂志。2003年10月3;278 (40):38675 - 85。Epub 2003 7月9。
- PubMed ID
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12853446 (在PubMed]
- 文摘
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p21-activated蛋白激酶(柏加斯)是一个家庭的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶激活绑定p21 G Cdc42蛋白或Rac。无处不在的PAK-2 (gamma-PAK) PAK亚型中是独一无二的,因为它也还存在通过蛋白水解解理或caspase-like蛋白酶激活。为了应对压力兴奋剂如肿瘤坏死因子α或生长因子,激活PAK-2作为完整的酶和蛋白水解PAK-2p34片段。激活全身PAK-2刺激细胞生存,而蛋白水解激活PAK-2p34程序性细胞死亡。这里我们提供证据表明proapoptotic PAK-2p34效果受亚细胞定位和蛋白酶体降解。全身PAK-2本地化在细胞质中,而蛋白水解PAK-2p34片段把原子核。亚细胞定位PAK-2由核本地化和核出口管制信号图案。管理域内的核出口信号图案长篇PAK-2阻止核本地化。激活蛋白水解除去大部分的管理域和破坏核出口信号。激活PAK-2p34片段包含核本地化信号并把细胞核。 However, levels of activated PAK-2p34 are tightly regulated through ubiquitination and degradation by the proteasome. Inhibition of degradation by blocking polyubiquitination results in significantly increased levels of PAK-2p34 and as a consequence, in stimulation of programmed cell death. Therefore, nuclear targeting and inhibition of degradation appear to be critical for stimulation of the cell death response by PAK-2p34.