立体选择butyrylcholinesterase和ethopropazine对映体之间的互动机制。
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E - G,终于提出Z, Reiner Simeon-Rudolf V, Stojan J
立体选择butyrylcholinesterase和ethopropazine对映体之间的互动机制。
Biochimie。2011年10月,93 (10):1797 - 807。doi: 10.1016 / j.biochi.2011.06.023。Epub 2011年6月29日。
- PubMed ID
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21740955 (在PubMed]
- 文摘
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立体选择性的可逆抑制butyrylcholinesterase (BChE;EC 3.1.1.8)光学纯ethopropazine[10 -吩噻嗪盐酸盐(2-diethylaminopropyl)]对映异构体和外消旋体,研究了acetylthiocholine -250毫米(0.002)作为衬底。分子造型导致BChE之间的反应和ethopropazine从绑定的ethopropazine酶周围阴离子的网站。在下一步ethopropazine滑下的酶峡谷,导致三个戒指的交互ethopropazine BChE通过与W82介子相互作用。抑制机制解释根据三种动力学模型:A、B和c模型es的类型和数量不同,酶抑制剂和enzyme-substrate-inhibitor复合物,即。米歇利斯的复杂和/或乙酰化BChE。虽然,所有三个模型复制BChE活动缺乏ethopropazine,模型描述与ethopropazine抑制很穷,当模型B和C更好,尤其是对底物浓度高于0.2毫米。然而模型C是挑出来,因为它的方法实现一期事件的标准,和证实了抑制机制来源于分子模型。模型C导致离解常数之间的复杂BChE ethopropazine: 61年,140年和88年为R-enantiomer nM,分别s对映体和外消旋体。各自的离解常数之间的配合物乙酰化BChE ethopropazine 268, 730和365海里。R-ethopropazine Butyrylcholinesterase有更高的亲和力。