人类calcium-calmodulin依赖蛋白激酶I: cDNA克隆,域结构和激活在苏氨酸磷酸化- 177我calcium-calmodulin依赖的蛋白激酶激酶。
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Haribabu B,钩党卫军,Selbert妈,戈尔茨坦如Tomhave ED,埃德尔曼,南希·R,意味着基于“增大化现实”技术
人类calcium-calmodulin依赖蛋白激酶I: cDNA克隆,域结构和激活在苏氨酸磷酸化- 177我calcium-calmodulin依赖的蛋白激酶激酶。
EMBO j . 1995年8月1;14 (15):3679 - 86。
- PubMed ID
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7641687 (在PubMed]
- 文摘
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人类Ca(2 +)钙调蛋白依赖的蛋白激酶(CaM)我(CaMKI)编码370个氨基酸蛋白质41337 (r)的计算。1.5 kb CaMKI mRNA表达人类在许多不同的组织和产品的单个基因位于人类染色体3。CaMKI 1 - 306,无法绑定Ca(2 +)凸轮和完全不活动从而CaM-binding域定义一个重要组成部分残留c端306。CaMKI 1 - 294没有绑定凸轮但完全活跃在缺乏Ca(2 +)凸轮,表明残留295 - 306足以保持CaMKI auto-inhibited状态。CaMKI磷酸化在Thr177 CaMKI激酶及其活动增强约25倍的Ca(2 +)凸轮方式的依赖。更换Thr177阿拉巴马州或Asp阻止由CaMKI激酶磷酸化和激活,后者替换也导致部分没有CaMKI激酶激活。而CaMKI 1 - 306对CaMKI激酶,1 - 294突变磷酸化,激活CaMKI激酶存在和缺乏Ca(2 +)凸轮虽然速度在它的存在。这些结果表明,auto-inhibitory域CaMKI盖茨,Ca(2 +)凸轮依赖的方式,可访问性的基板衬底绑定裂和CaMKI Thr177激酶。此外,CaMKI激酶反应直接Ca(2 +)与活动增加凸轮。