内部化的OspA rsCD14复杂,聚合形式。

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Welty DM,斯奈德DS

内部化的OspA rsCD14复杂,聚合形式。

50摩尔Microbiol。2003年11月,(3):835 - 43。

PubMed ID

14617145 (在PubMed

]

文摘

虽然spirochetal蛋白质OspA能够刺激免疫细胞CD14和TLR2-dependent方式知之甚少如何TLR2配体受体复杂,如OspA,由细胞一旦交付。beplayapp我们这里检查的内化荧光derivatized全长OspA脂蛋白的形式交付作为重组可溶性CD14 (rsCD14)复杂,相应的lipohexapeptide给细胞作为骨料。两种形式的OspA内化在类似的方式去乙酰化低密度脂蛋白(AcLDL),一个清道夫受体配体。乙酰化低密度脂蛋白有能力争夺内化与OspA即使OspA交付rsCD14复杂。我们观察co-localization OspA与溶酶体的但不是高尔基氏复合体。这些现象是相似的RAW264.7巨噬细胞和内皮细胞之间,但改变大大当血清的细胞被剥夺了。血清饥饿,OspA显示了一些本地化的高尔基体而lipohexapeptide仍然在细胞表面。抑制的内化OspA通过治疗细胞松弛素D或通过血清饥饿的lipohexapeptide不会干扰肿瘤坏死因子诱导活动,与信号从细胞表面一致。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
莱姆病疫苗(重组OspA)	toll样受体2	蛋白质	人类	是的	其他/未知	细节