交换金属铁,Mn-dependent加双氧酶:氧活化的证据没有金属氧化还原状态的改变。
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爱默生JP, Kovaleva如法夸尔呃,以至于JD, L Jr
交换金属铁,Mn-dependent加双氧酶:氧活化的证据没有金属氧化还原状态的改变。
《美国国家科学院刊S a . 2008年5月27日,105 (21):7347 - 52。doi: 10.1073 / pnas.0711179105。2008年5月20日Epub。
- PubMed ID
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18492808 (在PubMed]
- 文摘
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生物O(2)激活绑定后,经常出现降低金属(如。M (II)],酶活性部位。随后的M (2) o(2)电子转移导致活性M (III) -superoxo物种。为extradiol芳香ring-cleaving加双氧酶,我们提出了一个不同的模型,一个电子从基体转移到O(2)通过M(2)中心,他们都是绑定,从而无需不可或缺的金属氧化还原状态的变化。这个模型被使用homoprotocatechuate 2测试,3-dioxygenases从枯草芽孢fuscum (Fe-HPCD)和节细菌属globiformis (Mn-MndD)分享高序列的身份和非常相似的结构。尽管有这些类似之处,Fe-HPCD结合铁(II)而Mn-MndD包含锰(II)。方法将描述nonphysiological金属到每个酶(Mn-HPCD和Fe-MndD)。1.7 x射线晶体结构的Mn-HPCD Fe-HPCD发现是难以区分的,而电子顺磁共振研究表明,锰(II) Mn-MndD Mn-HPCD场所,和铁(II)的网站没有Fe-HPCD和Fe-MndD的复合物,是非常相似的。这些酶的均匀金属网站结构表明extradiol加双氧酶不能不同补偿0.7 - v缺口自由铁和锰的氧化还原电位。尽管如此,所有四个酶表现出几乎相同的K (M)和V (max)值。这些酶构成一对不同寻常的metallo-oxygenases充分活跃金属交换后,暗示一种不同的方式,金属被用来促进氧激活没有不可或缺的金属氧化还原状态的变化。